抗病毒蛋白Tetherin (BST2/CD317)，是由181個(gè)氨基酸組成的跨膜蛋白，是宿主內(nèi)天然抗病毒因子。最新研究發(fā)現(xiàn)BST2能夠通過募集E3泛素連接酶MARCH8泛素化修飾MAVS，從而通過誘導(dǎo)MAVS的自噬降解負(fù)向調(diào)控針對(duì)RNA病毒的抗病毒免疫的分子機(jī)制，并且揭示了貨物受體NDP52通過細(xì)胞選擇性自噬干預(yù)抗病毒免疫的新調(diào)控模式。研究人員還發(fā)現(xiàn)MAVS的K27-連接泛素鏈能夠被貨物受體NDP52識(shí)別，從而進(jìn)行選擇性自噬降解。

       有趣的是，由于人類和小鼠的NDP52的結(jié)構(gòu)差異，Tetherin介導(dǎo)的MAVS的泛素化只能被人源的NDP52所識(shí)別和降解，而在小鼠細(xì)胞內(nèi)則沒有作用，該結(jié)果揭示了人和小鼠的免疫反應(yīng)的差異。     

         *參考文獻(xiàn)《Tetherin Suppresses Type I Interferon Signaling by Targeting MAVS for NDP52-Mediated Selective Autophagic Degradation in Human Cells》

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