腸激酶（Enterokinase，EK或Enteropeptidase，EP，EC 3.4.21.9)是哺乳動物十二指腸內(nèi)的一種異源二聚體絲氨酸蛋白酶，分子質(zhì)量為150ku，由1條115ku的重鏈和1條35ku輕鏈組成，兩條鏈通過一對二硫鍵相連。重鏈參與EK在消化道細胞膜上的錨定以及與胰蛋白酶的結(jié)合，輕鏈具有催化活性，可以特異性識別Asp-Asp-Asp-Asp-Lys序列，將胰蛋白酶原活化為胰蛋白酶, 從而啟動各種酶原活化的級聯(lián)。通常EK的切割位點位于賴氨酸之后，不切割識別序列后是脯氨酸的識別位點。由于經(jīng)EK裂解融蛋白所釋放的目的多肽具有和野生型完全一致的N-末端氨基酸序列, 因而可作為蛋白表達體系中融合蛋白的切割試劑。

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2、腸激酶活性檢測試劑盒--利用含有腸激酶特異性識別序列且?guī)в蠥FP熒光標記的多肽底物，在腸激酶的催化作用下，該多肽底物被裂解，并釋放AFC分子，繼而通過測量其在Ex/Em = 380/500 nm的熒光強度，達到檢測腸激酶活性的目的。

3、腸激酶抑制劑篩選試劑盒--利用含有腸激酶特異性識別序列且?guī)в蠥FP熒光標記的多肽底物，在腸激酶的催化作用下，該多肽底物被裂解，并釋放AFC分子，繼而通過測量其在Ex/Em = 380/500 nm的熒光強度，在強效腸肽酶抑制劑存在下，底物的水解會受到阻礙，熒光強度會減弱，通過熒光強度的變化，達到篩選腸激酶抑制劑的目的。

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