先天免疫系統(tǒng)在抵御微生物入侵以及啟動炎癥反應方面發(fā)揮著至關(guān)重要的作用。抗菌肽（antimicrobial peptides, AMP）是真核生物抵御細菌和真菌入侵的一種重要的進化上保守的防御機制。盡管存在多個類別的抗菌肽，LL-37是人類防御素家族中唯一的成員。LL-37除了具有抗菌特性外，還具有多種調(diào)節(jié)免疫系統(tǒng)的特性，這些特性可能會促進自身免疫疾病的發(fā)生。

LL-37是一種由37個氨基酸組成的陽離子肽，由絲氨酸蛋白酶以及中性粒細胞中的蛋白酶3（PR3）對18 kDa的人陽離子抗菌蛋白（hCAP18）C末端進行細胞外切割而生成。LL-37能夠在溶液和脂質(zhì)雙層中形成聚集物，因此與其他抗菌肽不同，它能夠免受蛋白水解降解。其正電荷使其能夠優(yōu)先與帶負電的磷脂膜結(jié)合。此外，在膜相互作用過程中，LL-37主要呈現(xiàn)α-螺旋結(jié)構(gòu)，從而使其疏水殘基單向分離，這使得LL-37能夠穿透膜，形成跨膜孔隙并導致細菌溶解。與膽固醇相關(guān)的細胞膜（例如哺乳動物中的細胞膜）能夠免受LL-37的孔隙形成效應的影響；然而，這種效應可以通過更高濃度的肽來克服。此外，LL-37還作為趨化因子，對中性粒細胞、單核細胞和T細胞具有趨化作用。LL-37對蛋白水解降解具有顯著的抵抗力，并且在一定程度上對哺乳動物細胞具有細胞毒性。研究表明，LL-37在血漿中的水平為25 – 250 ng/ml，并且在感染性疾病中會升高。

Hycult的人LL-37酶聯(lián)免疫吸附測定（ELISA）是一種基于夾心ELISA的檢測原理，體外定量檢測血漿和細胞培養(yǎng)上清液中的LL-37。樣本和標準品被固定在包被有特異性抗體的孔底。生物素標記的檢測抗體將與捕獲的人LL-37結(jié)合。鏈霉親和素-過氧化物酶結(jié)合物將與生物素標記的檢測抗體結(jié)合。鏈霉親和素-過氧化物酶結(jié)合物將與底物四甲基聯(lián)苯胺（TMB）發(fā)生反應。通過加入草酸終止酶反應。使用分光光度計測量450 nm處的吸光度。通過繪制吸光度與人LL-37標準品濃度的關(guān)系，獲得標準曲線。與標準品同時運行的樣本中的人LL-37濃度可以從標準曲線上確定。