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簡(jiǎn)介

α微管蛋白產(chǎn)品

微管蛋白的翻譯后修飾

其它的微管蛋白

其它微管蛋白產(chǎn)品

參考文獻(xiàn)

簡(jiǎn)介

細(xì)胞骨架是細(xì)胞主要結(jié)構(gòu)，包含不同的蛋白生物聚合物。它是一個(gè)復(fù)雜且動(dòng)態(tài)的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。在真核生物中，它由三個(gè)主要成分組成，肌動(dòng)蛋白微絲，中間纖維及微管。這三種纖維都可以根據(jù)細(xì)胞的要求，通過(guò)聚合和分解來(lái)快速生長(zhǎng)和收縮。

微管由α及β微管蛋白以二聚體形式組成。它們聚合形成微管蛋白原纖維，最終結(jié)合，構(gòu)成中空微管。微管是細(xì)胞骨架的重要組成部分，它支撐了真核生物細(xì)胞的形態(tài)和結(jié)構(gòu)。此外，它們也參與了細(xì)胞分裂，胞內(nèi)轉(zhuǎn)運(yùn)和細(xì)胞運(yùn)動(dòng)的過(guò)程。

作為管家基因，微管蛋白在所有細(xì)胞類型中都有大量表達(dá)。因此在蛋白免疫印跡實(shí)驗(yàn)中，它們經(jīng)常被用作內(nèi)參對(duì)照。它們也通常用標(biāo)記蛋白來(lái)可視化免疫細(xì)胞化學(xué)(ICC) (圖 1) 和免疫組織化學(xué)(IHC / IHC-P) (圖 2)中的微管網(wǎng)絡(luò)。

針對(duì)α-微管蛋白，Synaptic Systems提供廣泛種類的單克隆，多克隆和重組抗體。并且不區(qū)分不同微管蛋白的翻譯后修飾。使用Synaptic Systems α-微管蛋白抗體，并選擇結(jié)合其它抗體，將在多種實(shí)驗(yàn)中給你最大的自由。艾美捷科技作為表觀遺傳領(lǐng)域?qū)I(yè)的解決方案供應(yīng)商，為您推薦以下Synaptic Systems品牌的α-微管蛋白產(chǎn)品：

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微管蛋白的翻譯后修飾

通常，微管的半衰期很短，僅為5-10分鐘。然而，一些翻譯后修飾微管蛋白變體的半衰期可以持續(xù)數(shù)小時(shí)。總之，翻譯后修飾可調(diào)節(jié)微管蛋白的聚合和解聚，在細(xì)胞骨架的動(dòng)態(tài)微調(diào)中扮演著重要的角色(Infante, 2000)。

去酪氨酸化 /酪氨酸化：α-微管蛋白的C端絡(luò)氨酸是由基因編碼的，但是可以被血管抑制蛋白翻譯后移除。從而使新創(chuàng)C端的一個(gè)自由谷氨酸暴露(Aillaud et al., 2017)。這個(gè)微管蛋白變體經(jīng)常被當(dāng)作Glu-微管蛋白，可在例如神經(jīng)元或腎小球中找到(圖 3)。這種去酪氨酸化反應(yīng)可被微管絡(luò)氨酸連接酶(TTL)逆轉(zhuǎn)。酪氨酸化的α-微管蛋白被稱為Tyr-微管蛋白，對(duì)新生小鼠胚胎的存活至關(guān)重要(Erck et al. 2005)。

多谷氨酰化: 數(shù)個(gè)谷氨酸(通常為 4-6個(gè))被添加在位于α和β微管蛋白c端的谷氨酸殘基中(Edde et al., 1990; Wehland et al., 1992)。這種多谷氨酰化的微管蛋白發(fā)生在例如神經(jīng)元細(xì)胞和有絲分裂紡錘體中。

Synaptic Systems 為Glu-微管蛋白，多谷氨酰化微管蛋白及Tyr-微管蛋白提供成熟優(yōu)質(zhì)的單克隆抗體。

Delta2: α-微管蛋白最后兩個(gè)殘基的不可逆去除導(dǎo)致delta2或者D2-微管蛋白的形成。這種高度穩(wěn)定的α -微管蛋白變體局限于神經(jīng)元細(xì)胞，所以通常用來(lái)標(biāo)記神經(jīng)元細(xì)胞骨架的標(biāo)記物 (Paturle-Lafanechère et al., 1994) (圖 4)。

其它的微管蛋白

β3-管蛋白

第三類β-管蛋白也被稱為TuJ1，在中樞和外周神經(jīng)系統(tǒng)（CNS和PNS）中含量豐富，在胎兒和出生后的發(fā)育過(guò)程中表達(dá)突出（Katsetos et al.，2003。據(jù)報(bào)道，它也在某些非神經(jīng)元來(lái)源的腫瘤中表達(dá)（Dráberovà et al.，1998）（圖5)

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參考文獻(xiàn)

Aillaud et al., 2017: Vasohibins/SVBP are tubulin carboxypeptidases (TCPs) that regulate neuron differentiation. PMID: 29146868

Dráberovà et al., 1998: Expression of class III beta-tubulin in normal and neoplastic human tissues. PMID: 9541471

Edde et al., 1990: Posttranslational glutamylation of alpha-tubulin. PMID: 1967194

Erck et al., 2005: A vital role of tubulin-tyrosine-ligase for neuronal organization. PMID: 15899979

Fletcher and Mullins, 2010: Cell mechanics and the cytoskeleton. PMID: 20110992

Goodson and Jonasson, 2018: Microtubules and Microtubule-Associated Proteins. PMID: 29858272

Infante, 2000: Detyrosinated (Glu) microtubules are stabilized by an ATP-sensitive plus-end cap. PMID: 11058078

Katsetos et al. 2003: Class III beta-tubulin in human development and cancer. PMID: 12740870

Paturle-Lafanechère et al., 1994: Accumulation of delta 2-tubulin, a major tubulin variant that cannot be tyrosinated, in neuronal tissues and in stable microtubule assemblies. PMID: 7962195

Wehland et al., 1992: Class II tubulin, the major brain β tubulin isotype is polyglutamylated on glutamic acid residue. PMID: 1379548

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