2023年9月22日，來(lái)自清華大學(xué)陳浩東團(tuán)隊(duì)在《細(xì)胞》雜志上發(fā)表了標(biāo)題為“Amyloplast sedimentation repolarizes LAZYs to achieve gravity sensing in plants.”的研究成果，發(fā)現(xiàn)淀粉體沉積使LAZY再極化來(lái)實(shí)現(xiàn)植物的重力感應(yīng)。

據(jù)介紹，重力控制著植物的定向生長(zhǎng)，一個(gè)多世紀(jì)前提出的經(jīng)典淀粉-平衡石假說(shuō)假定，特化細(xì)胞中的淀粉體沉積啟動(dòng)了重力感應(yīng)，但其分子機(jī)制仍未定性。眾所周知，LAZY蛋白是重力感知的關(guān)鍵調(diào)控因子，lazy突變體表現(xiàn)出顯著的重力感知缺陷。

研究人員報(bào)告了重力刺激的重新定向會(huì)觸發(fā)擬南芥根瘤細(xì)胞中基底極化的LAZY蛋白的絲裂原活化蛋白激酶（MAPK）信號(hào)介導(dǎo)的磷酸化。LAZY的磷酸化增加了它與淀粉體表面葉綠體外包膜（TOC）蛋白中幾個(gè)轉(zhuǎn)位子的相互作用，進(jìn)而促進(jìn)了LAZY蛋白在淀粉體上的富集。淀粉體沉積隨后引導(dǎo)LAZY遷移到小柱細(xì)胞質(zhì)膜的新下側(cè)，LAZY在那里誘導(dǎo)不對(duì)稱(chēng)的生長(zhǎng)素分布和根系差異生長(zhǎng)。總之，這項(xiàng)研究為淀粉-平衡石假說(shuō)提供了分子解釋?zhuān)杭?xì)胞器運(yùn)動(dòng)觸發(fā)分子極性形成。

 該研究報(bào)道了重力刺激觸發(fā)MKK5-MPK3模塊磷酸化LAZY蛋白，這可能通過(guò)與TOC蛋白相互作用促進(jìn)LAZY蛋白在淀粉質(zhì)體表面富集。然后，淀粉體沉積促進(jìn)了小柱細(xì)胞中LAZY蛋白向新的質(zhì)膜下側(cè)的易位，其中LAZY蛋白從淀粉體表面重新定位到鄰近的質(zhì)膜是一個(gè)重要的過(guò)程。LAZY蛋白的復(fù)極化導(dǎo)致生長(zhǎng)素分布不對(duì)稱(chēng)，最終導(dǎo)致生長(zhǎng)差異。因此，該研究揭示了淀粉體沉積的分子作用，為淀粉-statolith假說(shuō)的分子機(jī)制提供了見(jiàn)解。

Highlights

?Gravistimulation triggers MAPK-mediated phosphorylation of LAZY proteins

?Phosphorylation increases LAZY’s interaction with TOCs on the surface of amyloplasts

?Amyloplast sedimentation carries LAZY proteins to the new bottom of columella cells

?LAZY translocates from amyloplasts to adjacent plasma membrane to form new polarity

文章來(lái)源：

Jiayue Chen, Renbo Yu, Na Li et al,Amyloplast sedimentation repolarizes LAZYs to achieve gravity sensing in plants. DOI: 10.1016/j.cell.2023.09.014. Cell：最新IF：66.85